报告题目：蛋白赖氨酸酰化新修饰的鉴定与功能研究

报  告 人：谭敏佳 博士

中国科学院上海药物研究所研究员、课题组长，全国第十二届青联委员

报告时间：9月18日（星期五） 10：00-11：30

报告地点：闵行校区生物药学楼2-116

联  系 人：李婧   This e-mail address is being protected from spambots. You need JavaScript enabled to view it.

报告摘要：

Protein post-translational modifications (PTMs) play critical roles in all the major cellular pathways and diseases. Lysine acetylation is a well-studied regulatory mechanism for several cellular processes, ranging from gene expression to metabolism. By using mass spectrometry based proteomic technology, we have shown that lysine malonylation, succinylation, and glutarylation are widely spread new lysine acylation modifications, which expanded our understanding of the types of modifications found on proteins. These lysine modifications are structurally similar but have the potential to regulate different proteins in different metabolic and epigenetic pathways. The deacylase sirtuin 5 (SIRT5) catalyzes the removal of these new acidic lysine modifications from a wide range of proteins in different subcellular compartments.

报告人介绍：

谭敏佳博士现任中国科学院上海药物研究所研究员、课题组长。2003 年毕业于复旦大学药学院，2008 年在中国科学院上海药物研究所获得博士学位，并获中国科学院院长优秀奖。2008 年至2012 年在美国芝加哥大学Ben May 肿瘤研究所进行博士后研究。谭敏佳于2013年入选上海市“浦江人才”计划， 为上海市第十一届青联委员与全国第十二届青联委员。

目前主要研究领域为生物质谱学、蛋白质组学和蛋白质翻译后修饰研究。主要运用和发展基于生物质谱的各种新型蛋白质组学技术，对蛋白质及其修饰的细胞通路及功能进行高效、系统的分析，对蛋白修饰调控酶进行相关药物靶标及生物标志物研究。通过综合运用生物质谱等蛋白质组学技术手段，对生物体内调控表观遗传学功能的关键分子—组蛋白及其修饰进行了系统性的研究，发现了八十多个修饰新位点，该研究增加超过80%的组蛋白修饰新位点，为细胞生理及疾病发生机制研究提供了新信息。

相关研究成果以第一作者或通讯作者发表在Cell、 Nat Chem Biol、Mol Cell、Mol Cell Proteomics、Genes Dev、 Chem Biol等在内的国际一流学术期刊。其中研究成果被《Nature Reviews Genetics》、 《Angew. Chem. Int. Ed.》、美国化学会《化学与工程新闻》、《自然中国》（Nature China）、英国皇家化学会《化学世界》、 “Faculty of 1000”等学术期刊和网站列为研究亮点，并受到路透社、合众社等国际媒体报道。